En este trabajo se realizó un abordaje experimental y teórico dirigido al estudio de las interacciones electrostáticas en la unión enzima-inhibidor. Este trabajo intenta contribuir a un mejor entendimiento de los orígenes de la afinidad molecular y al diseño de nuevos fármacos. El sistema analizado fue la enzima Triosafosfato isomerasa de levadura de Saccharomyces cerevisiae (ScTIM) con dos de sus inhibidores más afines: el 2-fosfoglicolato (2PG) y el fosfoglicolohidroxamato (PGH). Este libro presenta una metodología para cuantificar la contribución de las interacciones electrostáticas en la energía de unión enzima-inhibidor. Ejemplifica el uso de un nuevo método calorimétrico, que permite disminuir los tiempos y costos de experimentación al menos tres veces. Complementa información experimental obtenida in vitro con cálculos teóricos para ofrecer un panorama más detallado del fenómeno de reconocimiento de moléculas cargadas.